Investigadores de la Universidad British Columbia, en Canadá, desarrollan una técnica 30 veces más eficaz para retirar los antígenos de los glóbulos rojos
Investigadores de la Universidad British Columbia, en Canadá, desarrollan una técnica 30 veces más eficaz para retirar los antígenos de los glóbulos rojos que l.as utilizadas hasta ahora
Un equipo de investigadores de la Universidad British Columbia, Canadá, liderado por el bioquímico Steve Withers ha descubierto que las enzimas extraídas de una bacteria del intestino humano –Escherichia coli– pueden convertir sangre de los grupos A y B en el grupo O negativo –donante universal– de forma más rápida y sencilla que cualquiera de los sistemas intentados hasta ahora. Withers, que presentó su trabajo el pasado martes en una reunión de la American Chemical Society, aseguró que la técnica que han desarrollado es 30 veces más eficaz para retirar los antígenos de los glóbulos rojos que las utilizadas hasta ahora, lo que puede facilitar considerablemente el suministro de sangre (el grupo O negativo se puede transfundir a cualquiera) y resultar especialmente útil en comunidades remotas, situaciones de emergencia o conflictos armados. La diferencia entre los cuatro grupos principales de sangre –A, B, AB y O– radica en unos azúcares añadidos a la superficie de los glóbulos rojos que son reconocidos por el sistema inmune de la persona, de forma que si no se corresponden con los del resto de su sangre, esos glóbulos son destruidos. Los glóbulo rojos del tipo A tiene un azúcar añadido, el B otro distinto, el AB combina ambos, y el O no añade ninguno, de modo que no activa el sistema inmune de quien recibe una transfusión de sangre. El equipo de Withers es uno de los grupos de investigación que lleva tiempo trabajando sobre esas enzimas capaces de retirar los antígenos A y B de los glóbulos rojos para transformarlos en células del grupo O negativo que sirvan para cualquier persona. Y usando técnicas de metagenómica para rastrear los genes de millones de microorganismos y detectar el ADN que codifica enzimas capaces de romper las moléculas de azúcar, halló enzimas candidatas en el microbioma intestinal humano, porque la pared del intestino está llena de unas proteínas glicosiladas llamadas mucinas que contienen bastantes azúcares, algunos de los cuales son precisamente los mismos que los antígenos A y B. “Al concentrarnos en las bacterias que se alimentan de esos azúcares, aislamos las enzimas que usan las bacterias usan para arrancar las moléculas de azúcar; luego produjimos cantidades de esas enzimas por medio de la clonación y descubrimos que eran capaces de realizar una acción similar con los antígenos sanguíneos”, explicó Withers. Otra gran ventaja, según sus descubridores, es que este tipo de enzima intestinal funciona con sangre completa, de modo que puede permitir convertir la sangre tomada de los donantes en grupo O negativa de forma mucho más rápida que si se ha de descomponer la sangre para aislar sus componentes.